酪蛋白的转谷氨酰胺酶氨基葡萄糖修饰与功能性变化

　　在37℃、pH值为7.5和氨基葡萄糖存在下,利用转谷氨酰胺酶(EC 2.3.2.13)对酪蛋白进行交联修饰制备修饰酪蛋白;用十二烷基磺酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳和高效液相色谱分析证实酪蛋白同时发生交联与糖基结合,且反应4 h时每摩酪蛋白可结合1.2摩葡萄糖。与酪蛋白相比,交联酪蛋白的溶解性质和起泡性质受损,而修饰酪蛋白产品的溶解性质得到改善,起泡性质尤其是泡沫稳定性质显著提高。在蛋白质质量浓度为1 g/L时,修饰酪蛋白的起泡能力和泡沫稳定性分别比酪蛋白提高8.6%和21%;质量浓度为100 g/L的修饰酪蛋白分散液表现出非牛顿流体特性,表观黏度显著高于交联酪蛋白或酪蛋白。